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À jour au 2026-03-16. Les chiffres et descriptions suivent la littérature publiée, pas le matériel promotionnel.
Plusieurs enzymes peuvent travailler ensemble dans un ordre défini pour former des voies métaboliques : dans une telle configuration, un produit d'une enzyme devient un substrat de l'enzyme suivante. Il est possible que plusieurs enzymes catalysent parallèlement la même réaction ; ceci permet des modes de régulation plus complexes avec, par exemple, une faible constante d'activité pour une enzyme mais une seconde enzyme pouvant atteindre un niveau d'activité élevé lorsqu'elle est activée. Les enzymes déterminent les étapes des voies métaboliques. En l'absence d'enzymes, le métabolisme n'emprunterait pas les mêmes chemins et ne pourrait pas être régulé afin d'être en cohérence avec les besoins de la cellule. La plupart des voies métaboliques principales du métabolisme sont régulées au niveau de quelques étapes clés, généralement au niveau d'enzymes qui requièrent l'hydrolyse de l'ATP. Cette réaction étant fortement exothermique (c'est-à-dire qu'elle s'accompagne d'une variation d'enthalpie libre élevée), elle peut être couplée à une réaction endothermique (c'est-à-dire s'accompagnant d'une variation d'enthalpie libre négative) afin de la rendre thermodynamiquement favorable.
Sources : fr.wikipedia.org
=== Régulation === Les enzymes peuvent être activées ou inhibées par d'autres molécules. Le ou les produits finaux d'une voie métabolique sont souvent des inhibiteurs de l'une des premières enzymes de cette voie, généralement la première enzyme qui catalyse une étape irréversible, ce qui régule la quantité de produit final ; il s'agit d'un mécanisme de rétroaction, dans la mesure où la quantité de produit final est régulée par la propre concentration de ce produit. La rétroaction permet d'ajuster efficacement le niveau de biosynthèse d'un ensemble de métabolites intermédiaires en fonction des besoins de la cellule, en évitant de produire un excès de molécules qui serait perdu et réduirait l'efficacité globale du métabolisme cellulaire.
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=== Modification post-traductionnelle === La phosphorylation, la myristoylation et la glycosylation sont des exemples de modifications post-traductionnelles. Ainsi, la phosphorylation, induite par l'insuline, de nombreuses enzymes, dont la glycogène-synthase, permet de contrôler l'anabolisme et le catabolisme du glycogène et permet à la cellule de s'adapter aux variations de la glycémie. Le clivage d'une chaîne polypeptidique est un autre exemple de modification post-traductionnelle. La chymotrypsine, une peptidase digestive, est produite dans le pancréas sous une forme inactive appelée chymotrypsinogène et transportée sous cette forme jusque dans l'estomac, où elle est activée. Ceci permet d'éviter que la chymotrypsine active ne digère d'autres tissus avant de parvenir dans l'estomac. Ce type de précurseur inactif d'une enzyme est un zymogène.
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=== Quantité === La production des enzymes peut être accrue ou réduite par la cellule en réponse à des modifications dans son environnement. Cette forme de régulation de l'expression génique est appelée induction enzymatique. C'est par exemple le cas des bactéries qui deviennent résistantes à des antibiotiques, par exemple à la pénicilline par induction d'enzymes appelées β-lactamases, lesquelles hydrolysent le noyau β-lactame qui est précisément le pharmacophore de ce type d'antibiotiques. Les oxydases de cytochrome P450 sont un autre exemple d'induction enzymatique. Ces enzymes jouent un rôle important dans la métabolisation de nombreux médicaments, et leur induction ou leur inhibition peuvent conduire à des interactions médicamenteuses. La quantité d'enzymes présente dans une cellule peut également être modulée par leur dégradation.
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=== Distribution subcellulaire === La distribution intracellulaire des enzymes peut être compartimentée, différentes voies métaboliques se déroulant dans différents compartiments cellulaires. Ainsi, les acides gras sont produits par un ensemble d'enzymes distribuées dans le cytosol, le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi, et sont dégradés pour en libérer l'énergie chimique par β-oxydation sous l'effet d'un autre ensemble d'enzymes situées dans les mitochondries. De plus, les différents compartiments d'une cellule connaissent des niveaux de protonation différents (par exemple, les lysosomes sont acides quand le cytoplasme est neutre) ou des niveaux d'oxydation différents (par exemple, le périplasme est plus oxydant que le cytoplasme), ce qui module également le niveau d'activité des enzymes qui s'y trouvent.
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=== Spécialisation par organes === Chez les organismes multicellulaires, les cellules de différents organes ou de différents tissus présentent différents modes d'expression génique et produisent par conséquent différentes variantes, appelés isoenzymes, d'un même ensemble d'enzymes, catalysant différentes réactions métaboliques. Ceci offre un mécanisme de régulation du métabolisme global de l'organisme. Ainsi, l'hexokinase, première enzyme de la glycolyse, possède une forme spécialisée, la glucokinase, exprimée dans le foie et dans le pancréas, dont l'affinité pour le glucose est plus faible mais qui est plus sensible aux variations de concentration de glucose. Ceci permet à cette enzyme de réguler la production d'insuline en fonction des variations de la glycémie.
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Dans la mesure où un contrôle très étroit de l'activité enzymatique est essentiel pour l'homéostasie de l'organisme, tout dysfonctionnement (mutation, surproduction, sousproduction ou absence) d'une seule enzyme critique peut provoquer une maladie génétique. Le dysfonctionnement d'un seul type d'enzyme parmi les milliers du corps humain peut être mortel : c'est par exemple le cas d'une déficience en hexosaminidase, responsable de la maladie de Tay-Sachs. La forme la plus courante de phénylcétonurie est un autre exemple de maladie résultant d'une déficience enzymatique. De nombreuses mutations n'affectant chaque fois qu'un seul résidu d'acide aminé de la phénylalanine-hydroxylase, qui catalyse la première étape de la dégradation de la phénylalanine, conduit à l'accumulation de cet acide aminé et de produits apparentés. Certaines de ces mutations affectent le site actif, altérant directement la liaison des substrats et la catalyse, mais de nombreuses autres mutations touchent des résidus éloignés du site actif et réduisent l'activité enzymatique par altération du repliement de l'enzyme (structure tertiaire) ou affectant son oligomérisation (structure quaternaire). Ceci peut conduire au handicap mental si la maladie n'est pas prise en charge. L'administration orale d'enzymes peut traiter certaines déficiences enzymatiques fonctionnelles telles que l'insuffisance pancréatique exocrine (en) et l'intolérance au lactose.
Sources : fr.wikipedia.org
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